近日，山西大学分子科学研究所与中国农业大学合作，在国际权威学术期刊德国《应用化学》发表铁蛋白纳米组装重要研究成果（Angew. Chem. Int. Ed. 2016, DOI: 10.1002/anie.201609517），在调控铁蛋白纳米装配的研究领域获得突破。分子所王宏飞教授和中国农业大学赵广华教授是本文的通讯作者。我校新引进的王文明博士参加了晶体结构解析的工作。

　　铁蛋白（Ferritin）是机体内调控铁离子代谢的重要组织蛋白。人源铁蛋白可以形成稳定的球状24聚体从而实现铁离子高效贮存和转运的功能，其晶体结构多次被国际顶级学术期刊《自然》（Nature）系列报道。本文作者通过设计与调控铁蛋白特定区域的氨基酸序列实现了铁蛋白从24聚体到16聚体的重新纳米装配，利用X射线晶体衍射技术解析了其原子分辨率的结构，证实了椭球状16聚体的存在。该组装体在生物活性小分子的可调控装载和转运以及细胞成像等方面具有重要的应用价值。

　　今年10月，王宏飞教授在日本理化学研究所（RIKEN）工作期间负责解析的SARS病毒3CL蛋白水解酶突变体晶体结构的相关工作在国际著名学术期刊《美国国家科学院院刊》PNAS发表（Proc Natl Acad Sci U. S. A. 2016, 113: 12997-13002）。文中提出了基于氨基酸序列特异性识别的生物酶活性逻辑操作的新想法。作者感谢光电研究所、光谱研究所和物理电子工程学院给予的支持和帮助。

全文链接：

　　http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.201609517/full

　　http://www.pnas.org/content/113/46/12997